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摘要:
目的:采用生物信息学方法对人源P2Y12基因结构特征进行分析.方法:利用DNAstar、Prot-Param、SOPM A、SignalP 4.1、M EGA等5个生物信息学平台,研究人源P2Y12基因和蛋白序列,及其理化性质、二级结构、跨膜结构、信号肽、疏水性、磷酸化和羰基化位点及B细胞抗原表位,并且对其蛋白作用功能和亲缘性进行分析.结果:人P2Y12基因编码区长1029 bp,编码342个氨基酸.人P2Y12蛋白分子式为C1836 H2868 N450 O476 S18,分子量为39438.78 u,理化性质稳定,二级结构以α螺旋和无规则卷曲为主,含7个跨膜结构,无信号肽,有33个磷酸化位点和2个N-糖基化位点,存在6个B细胞抗原表位.通过String数据库得到蛋白相关功能和通路,发现P2Y12蛋白在G蛋白偶联相关受体、cAMP信号调节、血小板活化等信号通路中发挥着重要作用,是血小板相关生物过程的重要部分.同源性分析和进化树显示黑猩猩和猕猴与人源P2Y12蛋白相似性最高.结论:利用生物信息学方法对人源P2Y12基因及其蛋白进行研究,为血栓、血小板出血性疾病8(BDPLT8)等疾病的研究和相关药物研发应用提供参考.
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文献信息
篇名 人源P2Y12基因生物信息学分析
来源期刊 安徽科技学院学报 学科 生物学
关键词 P2Y12基因 生物信息学 蛋白结构 同源性
年,卷(期) 2020,(3) 所属期刊栏目 生命科学
研究方向 页码范围 30-37
页数 8页 分类号 Q811.4
字数 3716字 语种 中文
DOI 10.19608/j.cnki.1673-8772.2017.0809
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 冯承涛 安徽理工大学化学工程学院 9 7 2.0 2.0
2 徐景钰 安徽理工大学化学工程学院 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
P2Y12基因
生物信息学
蛋白结构
同源性
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
安徽科技学院学报
双月刊
1673-8772
34-1300/N
16开
安徽省凤阳县东华路9号
1984
chi
出版文献量(篇)
3123
总下载数(次)
7
相关基金
安徽省自然科学基金
英文译名:Anhui Provincial Natural Science Foundation
官方网址:http://www.ahinfo.gov.cn/zrkxjj/index.htm
项目类型:安徽省优秀青年科技基金
学科类型:
论文1v1指导