大肠杆菌holo-ACP突变体的表达纯化及相应acyl-ACP的性质初探

• 作者: 冯延宾 姬芳玲 杨淼 王文青 薛松
• 来源期刊: 北京理工大学学报
• 学科: 生物学
• 关键词: acyl-ACP 单点突变体 高效液相色谱 性质差异
• 年，卷（期）: 2020,（8）
• 所属期刊栏目: 化工与材料
• 页码范围: 901-907
• 页数: 7页
• 分类号: Q816
• 字数: 5868字
• 语种: 中文
• DOI: 10.15918/j.tbit1001-0645.2019.123

摘要

酰基-酰基载体蛋白(acyl-acyl carrier protein,acyl-ACP)作为酰基供体,在脂肪酸、聚酮等天然产物合成途径中具有重要作用.目前,常以酰基-辅酶A (acyl-CoA)来代替尚未商品化的acyl-ACP进行相关酶的体外活性研究.由于底物蛋白acyl-ACP的ACP部分与相关酶发生相互作用,影响酶的催化特性,这种替代无法真实认识相关酶的酰基转移特性.本文以大肠杆菌pET-28a(+)-ACP为模板,构建12株单点突变体,表达纯化出相应holo-ACP,并进一步合成C16:0-ACP和C18:1-ACP.高效液相色谱的结果表明,ACP单点突变会影响acyl-ACP整体的性质,其中T40残基的改变对acyl-ACP的疏水性、紫外吸收响应和稳定性均产生了显著影响.ACP突变体的性质表征为acyl-ACP与相关酶的互作机制研究奠定了基础.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	薛松	中国科学院大连化学物理研究所	49	210	8.0	12.0
2	姬芳玲	大连理工大学生物工程学院	8	18	2.0	4.0
3	王文青	大连理工大学生物工程学院	1	0	0.0	0.0
4	杨淼	中国科学院大连化学物理研究所	8	77	5.0	8.0
5	冯延宾	中国科学院大连化学物理研究所	2	1	1.0	1.0