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摘要:
为了方便获得大量的有活性rES-CSP融合蛋白,通过优化诱导表达条件,实现融合蛋白rES-CSP的可溶性表达,并纯化后检测其生物学活性,使该融合蛋白作为药用蛋白大规模生产成为可能.首先在常规条件下诱导表达融合蛋白rES-CSP,通过SDS-PAGE电泳分析,选出最优菌株;继而优化诱导温度和诱导时间,Western Blot检测目的 蛋白可溶性表达情况,Ni-NTA亲和层析柱进行纯化后RP-HPLC分析其纯度;CCK-8细胞增殖实验和流式细胞仪检测融合蛋白生物学活性.结果 选出目的 蛋白约占菌体总蛋白43.84%的单克隆菌株为研究对象,在诱导温度为25℃,诱导时间为20 h时,融合蛋白rES-CSP实现可溶性表达,并且可溶性表达量较高.经纯化后获得的rES-CSP融合蛋白纯度达到98%以上;制备的rES-CSP融合蛋白具有抑制肝癌细胞HepG2增殖作用,且与HepG2结合能力较强;为融合蛋白rES-CSP的应用研究奠定基础.
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文献信息
篇名 肝靶向肽修饰的人内皮抑制素rES-CSP融合蛋白可溶性表达及活性鉴定
来源期刊 生物学杂志 学科 生物学
关键词 可溶性表达 肝靶向肽修饰的人内皮抑制rES-CSP 活性鉴定
年,卷(期) 2020,(5) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 15-18
页数 4页 分类号 Q78
字数 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.2095-1736.2020.05.015
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研究主题发展历程
节点文献
可溶性表达
肝靶向肽修饰的人内皮抑制rES-CSP
活性鉴定
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物学杂志
双月刊
2095-1736
34-1081/Q
大16开
安徽省合肥市花园街83号合肥大厦9楼
26-50
1983
chi
出版文献量(篇)
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