β-Ogg1与H-Ras可溶性原核表达纯化及其相互作用的鉴定

• 作者: 张星亮 谭建新
• 来源期刊: 广东医科大学学报
• 关键词: β-Ogg1 H-Ras 原核表达
• 年，卷（期）: 2015,（4）
• 所属期刊栏目: 基础研究
• 页码范围: 389-393
• 页数: 5页
• 分类号: R346
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1005-4057.2015.04.006

摘要

目的 获得外源表达的可溶性β-Ogg1和H-Ras蛋白并鉴定其相互作用.方法 将β-Ogg1、H-Ras基因构建到含有GST标签的pGEx-4T-2-TEV和6*His标签的pET-28a-TEV原核表达载体上,转化至大肠杆菌BL21(DE3).采用SDS-PAGE检测表达产物,GST介导的Pulldown方法鉴定蛋白相互作用.结果 成功构建了β-Ogg1和H-Ras基因原核表达载体并转化大肠杆菌.在8-oxoG小分子作用下,β-Ogg1与H-Ras有直接相互作用.结论 采用原核表达和亲和层析纯化得到可溶性GST_β-Ogg1 (25-424)和6*His_ H-Ras融合蛋白,并初步证实β-Ogg1和H-Ras存在直接相互作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	谭建新	广东医学院附属医院儿科	70	279	8.0	11.0
2	张星亮	广东医学院附属医院儿科	8	43	2.0	6.0