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摘要:
为使用外源表达载体表达并纯化有活性的水稻ATP酶蛋白OsAAA1,构建了pET-32a-OsAAA1原核表达载体并进行体外IPTG诱导表达和Ni+柱亲和层析纯化。利用SDS-PAGE和Western Blot检测了目的蛋白。结果表明:将成功构建的pET-32a-OsAAA1原核表达载体,转化到大肠杆菌Origami菌株后,在70~100 KD之间检测到可溶性目的蛋白带,并优化了诱导表达的较适温度、IPTG诱导浓度和诱导表达时间。故成功构建了pET-32a-OsAAA1原核表达载体并获得了可溶性OsAAA1目的蛋白,为其后续研究奠定了基础。
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跨膜蛋白39A
条件优化
融合蛋白
可溶性表达
内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 水稻 OsAAA1蛋白的原核表达载体构建及其可溶性表达研究
来源期刊 中南民族大学学报(自然科学版) 学科 农学
关键词 OsAAA1蛋白 原核表达载体 可溶性蛋白 纯化
年,卷(期) 2015,(2) 所属期刊栏目 生命科学
研究方向 页码范围 18-22
页数 5页 分类号 S188
字数 3595字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 刘新琼 中南民族大学生命科学学院武陵山区特色资源植物种质保护与利用湖北省重点实验室 32 120 6.0 9.0
2 刘早利 中南民族大学生命科学学院武陵山区特色资源植物种质保护与利用湖北省重点实验室 3 4 1.0 2.0
3 陈亚红 中南民族大学生命科学学院武陵山区特色资源植物种质保护与利用湖北省重点实验室 2 4 1.0 2.0
4 徐玮玉 中南民族大学生命科学学院武陵山区特色资源植物种质保护与利用湖北省重点实验室 1 4 1.0 1.0
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OsAAA1蛋白
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