应用生物信息学分析结核分枝杆菌表位串联蛋白W541的结构和功能

• 作者: 李鹏川 梁艳 张林西 吴雪琼
• 来源期刊: 中国防痨杂志
• 学科: 医学
• 关键词: 免疫 分枝杆菌，结核 抗原 模型，结构
• 年，卷（期）: 2023,（12）
• 所属期刊栏目: 论著
• 页码范围: 1345-1357
• 页数: 12页
• 分类号: R52
• 语种: 中文
• DOI: 10.19982/j.issn.1000-6621.20220309

摘要

应用生物信息学方法预测分析结核分枝杆菌表位串联蛋白W541的结构和功能。方法：本实验室构建的新型结核分枝杆菌DNA疫苗编码蛋白W541是由增殖期抗原Ag85A、Ag85B和潜伏相关抗原Rv3407、Rv1733c的表位串联起来的,其氨基酸序列分别利用ProtParam、Protscale、TMHMM、SOPMA、SWISS-MODEL、PSORT、SignalP、NetNGlyc、NetPhos、SYFPEITHI、RANKPEP、IEDB、NetMHC、STRING和EXPASY生物信息学软件分析该蛋白质的理化性质、亲(疏)水性、跨膜螺旋、二级和三级结构、亚细胞定位、信号肽及糖基化、磷酸化位点,B细胞、辅助性T(Th)细胞和细胞毒性T淋巴细胞(CTL)表位,以及蛋白相互作用网络及与人类蛋白的同源性。结果：W541蛋白共由704个氨基酸构成,分子式为C3329H5035N923O993S24,不稳定指数为45.37,为亲水性不稳定蛋白。无跨膜螺旋区及信号肽,细胞内定位为膜蛋白；其二级结构中α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲分别占比为26.99%、19.03%、11.51%、42.47%；有6个糖基化位点。62个磷酸化位点,其中苏氨酸、丝氨酸和酪氨酸磷酸化位点分别为15个、35个和12个；具有T细胞和B细胞优势表位；W541蛋白与10个蛋白有相互作用；该蛋白的氨基酸序列与人蛋白的同源性为3.27%。 结论：结核分枝杆菌表位串联蛋白W541存在多个潜在的B细胞及T细胞抗原表位,其中以T细胞抗原表位占优势,可能具有较好的免疫原性,并发挥重要的调控作用,为进一步动物实验评价奠定了基础。