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摘要:
对脱水胰凝乳蛋白酶(AnCht)的制备方法进行改进. 在粗品AnCht亲和层析纯化前再进行一次PMSF化学修饰, 降低AnCht中残存的蛋白水解酶活力. 分析表明, 用该方法制得的AnCht与抑制剂BPTI结合的化学计量及强度均接近于理论值, 并且其催化活力几乎全部丧失, 表明纯度很高, 可用于Cht与其底物间的分子识别.
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文献信息
篇名 脱水胰凝乳蛋白酶制备方法的改进
来源期刊 吉林大学自然科学学报 学科 生物学
关键词 脱水胰凝乳蛋白酶 胰凝乳蛋白酶 苯甲基磺酰氟(PMSF) 化学修饰
年,卷(期) 1999,(1) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 97-100
页数 4页 分类号 Q556
字数 1887字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1671-5489.1999.01.021
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李惟 吉林大学生命科学学院 54 348 10.0 17.0
2 刘莹 吉林大学生命科学学院 63 242 9.0 12.0
3 周慧 吉林大学生命科学学院 76 406 12.0 15.0
4 张姝 吉林大学生命科学学院 16 63 5.0 7.0
5 程洪强 吉林大学生命科学学院 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
脱水胰凝乳蛋白酶
胰凝乳蛋白酶
苯甲基磺酰氟(PMSF)
化学修饰
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
吉林大学学报(理学版)
双月刊
1671-5489
22-1340/O
大16开
长春市南湖大路5372号
12-19
1955
chi
出版文献量(篇)
4812
总下载数(次)
6
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24333
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