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壳聚糖-精氨酸树脂固定化胰凝乳蛋白酶及其性质
壳聚糖-精氨酸树脂固定化胰凝乳蛋白酶及其性质
作者:
周小华
王娟
肖燕
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
壳聚糖
L-精氨酸
胰凝乳蛋白酶
交联
固定化
摘要:
以具柔性亲水手臂的壳聚糖-精氨酸树脂为载体,用戊二醛交联胰凝乳蛋白酶,获得壳聚糖-精氨酸树脂固定化胰凝乳蛋白酶. 最佳固定化条件为:m(酶)∶ m(载体)=20∶ 1 000、戊二醛体积分数为1.0%、pH=5.20、30 ℃交联60 min. 固定化酶活力达850 U/g,Km为1.83 mmol/L,比游离酶增大33.6%,比交联壳聚糖固定化酶低24.0%. 壳聚糖-精氨酸树脂固定化胰凝乳蛋白酶水解时间进程曲线与游离酶基本一致,均在反应30 min达到最大速率,最适温度为70 ℃,比游离酶升高10 ℃;在75 ℃时的半衰期可达6.0 h,比游离酶提高约4.3倍;最适pH值为5.92,比游离酶向酸性偏移2pH单位. 4 ℃贮存半衰期为49 d.
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文献信息
篇名
壳聚糖-精氨酸树脂固定化胰凝乳蛋白酶及其性质
来源期刊
应用化学
学科
化学
关键词
壳聚糖
L-精氨酸
胰凝乳蛋白酶
交联
固定化
年,卷(期)
2009,(7)
所属期刊栏目
研究论文
研究方向
页码范围
780-785
页数
6页
分类号
O636.1|O629.7
字数
4090字
语种
中文
DOI
10.3969/j.issn.1000-0518.2009.07.008
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
周小华
重庆大学化学化工学院
55
410
13.0
18.0
2
肖燕
重庆大学化学化工学院
2
21
2.0
2.0
3
王娟
重庆大学化学化工学院
11
37
4.0
5.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
壳聚糖
L-精氨酸
胰凝乳蛋白酶
交联
固定化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
应用化学
主办单位:
中国化学会
中国科学院长春应用化学研究所
出版周期:
月刊
ISSN:
1000-0518
CN:
22-1128/O6
开本:
大16开
出版地:
长春市人民大街5625号
邮发代号:
8-184
创刊时间:
1983
语种:
chi
出版文献量(篇)
5741
总下载数(次)
10
总被引数(次)
46901
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