重组胸腺素α1的纯化及活性

• 作者: 张英起 石继红 赵宁 赵永同 韩苇 颜真
• 来源期刊: 生物工程学报
• 学科: 生物学
• 关键词: 胸腺素α1 融合表达 蛋白质纯化 生物活性
• 年，卷（期）: 2000,（6）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 731-734
• 页数: 4页
• 分类号: Q789
• 字数: 2609字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1000-3061.2000.06.016

摘要

将胸腺素α1基因4串体克隆于pThioHisA融合表达载体(pThioHisA-Tα1④),转化大肠杆菌TOP10.在IPTG诱导下,融合蛋白得到了高效表达.SDS-PAGE分析确定诱导表达的融合蛋白占菌体总蛋白的40%,且表达的融合蛋白主要以可溶形式存在.把用离子交换层析纯化出的目的蛋白进行CNBr化学裂解,经简单的离子交换层析可纯化出胸腺素α1单体,HPLC鉴定胸腺素α1的纯度达98%.利用3H-TdR进行生物活性测定,证实融合蛋白和胸腺素α1单体均具有在致有丝分裂原ConA存在的条件下,刺激小鼠脾淋巴细胞分裂增殖的能力,与化学合成的胸腺素α1相比具有相似的生物活性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	颜真	第四军医大学生物技术中心	84	776	12.0	25.0
2	张英起	第四军医大学生物技术中心	124	825	12.0	23.0
3	石继红	第四军医大学生物技术中心	31	415	8.0	20.0
4	韩苇	第四军医大学生物技术中心	46	459	9.0	20.0
5	赵宁	第四军医大学生物技术中心	35	228	10.0	13.0
6	赵永同	第四军医大学生物技术中心	14	335	7.0	14.0