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摘要:
目的:制备p62Dok PTB结构域的GST融合蛋白.方法:用PCR方法扩增编码p62Dok PTB结构域的cDNA, 并将其克隆入表达载体pGEX-4T-3 中,转化大肠杆菌BL-21,构建成表达GST-PTB融合蛋白的菌株.经IPTG诱导表达后,经Glutathion-Sepharose 4B亲和层析柱纯化,用SDS-PAGE进行分析,该融合蛋白的表达量超过菌体总蛋白的25%.结果:获得重组GST-PTB融合蛋白,纯度在95%以上,产物得率约75%.结论:成功制备高纯度p62Dok PTB结构域的GST融合蛋白,为进一步研究p62Dok PTB结构域的结构和生物学功能奠定了基础.
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文献信息
篇名 p62Dok PTB结构域融合蛋白的表达和纯化
来源期刊 河南医科大学学报 学科 生物学
关键词 p62Dok PTB结构域 重组蛋白
年,卷(期) 2001,(4) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 404-407
页数 4页 分类号 Q812
字数 3205字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1671-6825.2001.04.010
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 何成 第二军医大学神经生物学教研室 86 613 12.0 20.0
2 路长林 第二军医大学神经生物学教研室 98 695 13.0 21.0
3 由振东 第二军医大学神经生物学教研室 44 135 6.0 9.0
4 张勇 第二军医大学神经生物学教研室 26 97 6.0 8.0
5 吴爱群 河南医科大学解剖学教研室 7 63 4.0 7.0
6 阎志勇 第二军医大学神经生物学教研室 4 8 2.0 2.0
7 周明明 第二军医大学神经生物学教研室 1 3 1.0 1.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
p62Dok
PTB结构域
重组蛋白
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
郑州大学学报(医学版)
双月刊
1671-6825
41-1340/R
大16开
郑州市大学路40号
36-111
1957
chi
出版文献量(篇)
8582
总下载数(次)
16
总被引数(次)
37142
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
国家重点基础研究发展计划(973计划)
英文译名:National Basic Research Program of China
官方网址:http://www.973.gov.cn/
项目类型:
学科类型:农业
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