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GST-hBLyS融合蛋白基因的构建及其在大肠杆菌中的表达
GST-hBLyS融合蛋白基因的构建及其在大肠杆菌中的表达
作者:
付涌水
张志方
张春艳
林学颜
潘敬运
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
人BLyS
基因表达
融合蛋白
摘要:
根据hBLyS(human B lymphocyte stimulator)基因序列设计合成特异性引物,用RT-PCR从人外周血淋巴细胞扩增出858bp的hBLyS基因,并将其插入到融合蛋白原核表达载体pGEX-4T-1中,得到重组表达质粒pGEX-4T-1/hBLyS.把此重组质粒转化大肠杆菌BL21,经用IPTG诱导,表达出了GST-hBLyS融合蛋白.
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内容分析
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相关文献总数
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(/年)
文献信息
篇名
GST-hBLyS融合蛋白基因的构建及其在大肠杆菌中的表达
来源期刊
中山大学学报(自然科学版)
学科
医学
关键词
人BLyS
基因表达
融合蛋白
年,卷(期)
2002,(3)
所属期刊栏目
研究方向
页码范围
72-76
页数
5页
分类号
R392.11|R331.3
字数
2590字
语种
中文
DOI
10.3321/j.issn:0529-6579.2002.03.020
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
付涌水
中山大学中山医学院
3
16
1.0
3.0
2
张志方
1
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3
张春艳
1
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林学颜
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研究主题发展历程
节点文献
人BLyS
基因表达
融合蛋白
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中山大学学报(自然科学版)
主办单位:
中山大学
出版周期:
双月刊
ISSN:
0529-6579
CN:
44-1241/N
开本:
大16开
出版地:
广东省广州市新港西路135号
邮发代号:
46-15
创刊时间:
1955
语种:
chi
出版文献量(篇)
5017
总下载数(次)
6
总被引数(次)
45576
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