Kunitz 型丝氨酸蛋白酶抑制剂结构与功能研究

• 作者: 梁宋平 袁春华
• 来源期刊: 生命科学研究
• 学科: 医学
• 关键词: Kunitz型丝氨酸蛋白酶抑制剂 结合常数 活性位点
• 年，卷（期）: 2003,（2）
• 所属期刊栏目: 研究进展与综述
• 页码范围: 110-115
• 页数: 6页
• 分类号: Q81|R373
• 字数: 4720字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1007-7847.2003.02.003

摘要

蛋白酶抑制剂在酶学及蛋白质的结构与功能关系研究中有重要意义,Kunitz型丝氨酸蛋白酶抑制剂是其中最重要的,也是研究最广泛的蛋白酶抑制剂之一.该类蛋白酶抑制剂三维结构高度保守:由一个明显的疏水核心、三对高度保守的二硫键桥、三链β-折叠和一个N端310螺旋及一个C端α-螺旋组成.3对二硫键对分子空间结构的稳定起着非常重要的作用.这一类型抑制剂有5个主要的活性位点:P1、P1′、P3、P3′、P4,它们都位于一个溶剂暴露的环上.P1位点是抑制作用的关键活性位点,抑制剂的专一性由P1位点氨基酸残基的性质决定;P1′位点氨基酸残基的侧链大小对抑制剂-酶的结合常数有很大影响,用大的侧链残基取代会导致结合常数降低;P4位点残基被取代经常产生负效应,会导致活性区域环的构象发生很大改变,从而影响酶与抑制剂的结合.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	梁宋平	湖南师范大学生命科学学院	131	1082	16.0	26.0
2	袁春华	湖南师范大学生命科学学院	2	37	1.0	2.0