ctxB和ureB抗原表位的融合表达及其免疫学活性

• 作者: 吴梧桐 徐旭东 阮期平
• 来源期刊: 药物生物技术
• 学科: 生物学
• 关键词: ctxB ureB表位 融合表达 免疫学活性
• 年，卷（期）: 2003,（6）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 344-348
• 页数: 5页
• 分类号: Q786
• 字数: 3086字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1005-8915.2003.06.002

摘要

为研制新型有效的幽门螺杆菌疫苗,设计了一个由ctxB(去除信号肽部分)和ureB抗原表位融合的新型分子.PCR扩增霍乱弧菌的ctxB基因,插入到质粒pET32a上,再将化学合成的ureB抗原表位序列(编码的氨基酸为CHHLDKSIKEDVQFADSRI)连接到ctxB下游,融合基因命名为ctube.将含有融合基因的pET32a转化到大肠杆菌BL21(DE3),诱导表达后SDS-PAGE测定融合蛋白ctube的分子质量,ELJSA法检测ctube对神经节苷脂GM1的结合活性,Western blotting检测对兔抗幽门螺杆菌(Hp)多抗的结合活性.序列分析结果表明,ctube基因全长387bp,编码129个氨基酸,其中ctxB的密码子与GenBank上的序列同源性达到99%.转化后的大肠杆菌BL21(DE3)经IPrG诱导表达后,产生了一个分子质量为2.5万的蛋白,经肠激酶酶切后的产物为ctube.ELISA试验和West Blotting表明,ctube与神经节苷脂性GMi、兔抗Hp多抗均具有很好的结合活性,有希望成为一个具有抗幽门螺杆菌感染的新的活性分子.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	吴梧桐	中国药科大学生命科学与技术学院	256	2771	24.0	37.0
2	阮期平	中国药科大学生命科学与技术学院	9	118	6.0	9.0
3	徐旭东	中国药科大学生命科学与技术学院	12	85	5.0	9.0