一种新的G6PD基因突变型的鉴定

• 作者: Filosa Stefania Martini Giuseppe 周代锋 周玉英 蔡兰洁 蔡望伟 邝宇
• 来源期刊: 海南医学院学报
• 学科: 生物学
• 关键词: 葡萄糖-6-磷酸脱氢酶 葡萄糖-6-磷酸脱氢酶缺乏症 聚合酶链反应
• 年，卷（期）: 2003,（1）
• 所属期刊栏目: 系列研究成果报道
• 页码范围: 1-3,7
• 页数: 4页
• 分类号: Q754
• 字数: 1833字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1007-1237.2003.01.001

摘要

目的:鉴定1例葡萄糖-6-磷酸脱氢酶缺乏症患者的基因突变.方法:用聚合酶链反应、限制性内切酶筛查葡萄糖-6-磷酸酶基因1 388G→A、1 376G→T、1 360C→T、1 024C→T、592C→T、517T→C、493A→G,487G→A、392G→T、95A→G突变,用单链构象多态性筛查葡萄糖-6-磷酸脱氢酶基因的所有外显子,用核苷酸序列测定确定基因突变.结果:该患者未存在1 388G→A、1 376G→T、1 360C→T、1 024C→T、592C→T、517T→C、493A→G、487G→A、392G→T、95A→G突变,但在外显子8发现了一种新的G6PD基因突变--835A→G突变,此突变导致第279位的苏氨酸被丙氨酸取代,将其命名为G6PD-海口,其酶活性约是正常的10%,比835A→T突变型的活性低,后者的酶活性约是正常的40%;分析人G6PD的三维结构模型表明,第279位苏氨酸残基的羟基对于维持G6PD亚基的相互作用具有非常重要的作用.结论:835A→G突变是一种新的G6PD基因突变型,G6PD的第279位苏氨酸残基的羟基是维持G6PD亚基相互作用及酶活性的必需基团.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	周代锋	海南医学院生物化学教研室	55	280	8.0	14.0
2	蔡望伟	海南医学院生物化学教研室	112	435	10.0	15.0
3	周玉英	海南医学院生物化学教研室	5	76	4.0	5.0
4	蔡兰洁	海南医学院生物化学教研室	10	125	5.0	10.0
5	邝宇	海南医学院生物化学教研室	6	90	5.0	6.0