基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取       
摘要:
通过RT-PCR扩增得到了人G蛋白偶联受体激酶5(G Protein-coupled receptor kinase, GPK5)的基因,将其克隆到表达载体pET-28a中,并将该质粒转入大肠杆菌BL21(DE3),在10 μmol/L异丙基硫代-β-D-半乳糖苷(IPIG)诱导培养下表达,通过分离纯化,得到部分纯化的GRK5蛋白.体外活性测定表明,纯化后的GPK5能够特异性地磷酸化视紫红质.动力学常数Km=4.3 μmol/L,Vmax=25 nmol/(mg*min),与文献报道的从真核表达系统中纯化得到的GRK5相近.
推荐文章
重组小鼠Fas配体在大肠杆菌中的表达和纯化
Fas配体
基因表达
大肠杆菌
抗菌肽CMIV在大肠杆菌中的表达与纯化
抗菌肽
CMIV基因
大肠杆菌
一步纯化
结核分枝杆菌19-kDa蛋白在大肠杆菌中的表达
结核
分枝杆菌
19-kDa
克隆
基因表达
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数  
(/次)
(/年)
文献信息
篇名 G蛋白偶联受体激酶5在大肠杆菌中的表达纯化
来源期刊 华东理工大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 G蛋白偶联受体激酶-5 基因表达 蛋白质纯化 活性测定
年,卷(期) 2003,(5) 所属期刊栏目 研究简报
研究方向 页码范围 531-533
页数 3页 分类号 Q55
字数 1939字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1006-3080.2003.05.024
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 赵健 华东理工大应用生物学系 58 146 4.0 9.0
2 蔡昕明 华东理工大应用生物学系 1 0 0.0 0.0
传播情况
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献  (10)
共引文献  (1)
参考文献  (7)
节点文献
引证文献  (0)
同被引文献  (0)
二级引证文献  (0)
1991(2)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(2)
1993(5)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(3)
1994(2)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(0)
1998(2)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(1)
1999(2)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(1)
2000(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2002(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
2003(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
2007(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
2003(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
G蛋白偶联受体激酶-5
基因表达
蛋白质纯化
活性测定
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
华东理工大学学报(自然科学版)
双月刊
1006-3080
31-1691/TQ
16开
上海市梅陇路130号
4-382
1957
chi
出版文献量(篇)
3399
总下载数(次)
2
总被引数(次)
27146
  • 期刊分类
  • 期刊(年)
  • 期刊(期)
  • 期刊推荐
论文1v1指导