人体c-Mpl分子配体蛋白XP1的表达、纯化及活性初步鉴定

• 作者: 张擎 徐培林 潘瑞敏 葛怡琛
• 来源期刊: 高技术通讯
• 学科: 生物学
• 关键词: c-Mpl 配体 融合表达 纯化 活性测定
• 年，卷（期）: 2003,（7）
• 所属期刊栏目: 生物与现代农业技术
• 页码范围: 25-28
• 页数: 4页
• 分类号: Q78
• 字数: 2725字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1002-0470.2003.07.006

摘要

TPO是近年发现的血小板生成素,它通过与其受体c-Mpl的结合刺激巨核细胞的发生,调节动物或人体血小板的生成.利用酵母双杂交系统,以人体c-Mpl 受体作为诱饵蛋白,我们从人体肝脏cDNA文库筛选到另一与c-Mpl相结合的新配体,命名为XP1. 将xp1-cDNA构建到pET-28b大肠杆菌融合表达载体,经金属离子亲和层析柱和DEAE阴离子层析柱分离纯化,获得纯度为99%的His-XPI水溶性融合蛋白.表达产物利用小鼠巨核细胞集落形成单位测定活性.结果表明:xp1基因在大肠杆菌中获得高效水溶性表达;其产物对小鼠骨髓细胞巨核细胞集落形成单位有明显的刺激作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	张擎	中山大学基因工程教育部重点实验室	6	64	3.0	6.0
2	徐培林	中山大学基因工程教育部重点实验室	14	383	7.0	14.0
3	葛怡琛	中山大学基因工程教育部重点实验室	1	2	1.0	1.0
4	潘瑞敏	中山大学基因工程教育部重点实验室	1	2	1.0	1.0