丝氨酸蛋白酶抑制剂Ea的表达纯化与活性分析

• 作者: 屈建国 杨晓梅 欧阳晶 洪涛 王健伟
• 来源期刊: 中国生物工程杂志
• 学科: 生物学
• 关键词: Ea 丝氨酶蛋白酶抑制剂 表达与纯化
• 年，卷（期）: 2003,（3）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 67-71
• 页数: 5页
• 分类号: Q5
• 字数: 3387字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1671-8135.2003.03.015

摘要

Ea是一种植物来源的丝氨酸蛋白酶抑制剂,分子量为18kD.利用其与丝氨酸蛋白酶家族成员的结合特性,可用于丝氨酸蛋白酶的结构与功能研究,也可作为亲和层析的配体而用于丝氨酸蛋白酶的纯化.将Ea基因插入大肠杆菌表达载体pET11a,在BL21(DE3)菌中以包涵体形式表达出重组蛋白质,表达量可占菌体蛋白质总量的30%.将包涵体变性、复性,得到具有天然抑制活性的rEa.经两步纯化所得rEa的纯度达到96 7%以上.活性分析表明,rEa对胰蛋白酶和人组织型纤溶酶原激活剂均有抑制作用.制备成rEa-Sepharose亲和柱可有效结合胰蛋白酶.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	王健伟	中国疾病预防控制中心病毒病预防控制所	41	298	10.0	15.0
2	洪涛	中国疾病预防控制中心病毒病预防控制所	74	361	10.0	15.0
3	欧阳晶	中国疾病预防控制中心病毒病预防控制所	9	43	4.0	6.0
4	屈建国	中国疾病预防控制中心病毒病预防控制所	38	149	6.0	10.0
5	杨晓梅	中国疾病预防控制中心病毒病预防控制所	1	5	1.0	1.0