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摘要:
将鹅细小病毒(GPV)VP2基因插入原核表达载体pPROEX-HTb,获得重组表达质粒pPROEX-HTb-VP2.将其转化大肠杆菌DH5α,用IPTG诱导表达,表达菌体蛋白中可产生与预期大小相符的约72 000的蛋白.以光密度扫描对该表达产物进行定量分析,表达产物约占菌体总蛋白的14%.经His-tag金属螯合层析纯化,获得纯度较高的6His-VP2融合蛋白.Western-blot结果表明,所得蛋白与鹅抗GPV高免血清有较好的免疫反应性,说明在VP2的N端融合6个组氨酸不影响其与特异抗体结合的活性.
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文献信息
篇名 鹅细小病毒VP2基因在大肠杆菌中的表达及纯化
来源期刊 中国兽医学报 学科 农学
关键词 鹅细小病毒 VP2基因 原核表达 纯化
年,卷(期) 2004,(2) 所属期刊栏目 预防兽医学
研究方向 页码范围 126-128
页数 3页 分类号 Q78|S852.65
字数 2631字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1005-4545.2004.02.008
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王君伟 东北农业大学动物医学院 214 1491 20.0 26.0
2 王立群 东北农业大学生命科学院 68 649 14.0 22.0
3 贺云霞 东北农业大学生命科学院 5 85 5.0 5.0
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研究主题发展历程
节点文献
鹅细小病毒
VP2基因
原核表达
纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国兽医学报
月刊
1005-4545
22-1234/R
大16开
长春市西安大路5333号
12-105
1981
chi
出版文献量(篇)
7291
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8
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50005
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