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摘要:
通过计算机分析SARS病毒N蛋白和S蛋白的氨基酸序列,初步确定含强抗原表位的N蛋白片段和S蛋白片段,共560个氨基酸.选择真核和原核生物均偏爱的密码子,化学合成全新的SARS病毒N蛋白片段和S蛋白片段的基因序列,利用基因工程技术将两个基因片段串联,克隆至质粒pET28a(+)内的Nco Ⅰ/EcoRⅠ位点,表达S蛋白片段和N蛋白片段的融合蛋白.将重组质粒转化大肠杆菌BL21(DE3),筛选获得了高效表达SARS病毒S蛋白片段和N蛋白片段融合蛋白的工程菌,表达的SARS病毒的融合蛋白约占菌体蛋白总量的30%左右,部分以可溶性形式存在.经离子交换柱和反相高压液相纯化获得了表达的融合蛋白,经初步鉴定,显示该融合蛋白有较好的抗原性和特异性.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 SARS病毒S和N蛋白抗原表位的基因合成、融合表达及纯化鉴定
来源期刊 生物工程学报 学科 生物学
关键词 SARS病毒 抗原表位 基因表达 纯化 抗原性
年,卷(期) 2004,(6) 所属期刊栏目 基因工程
研究方向 页码范围 856-861
页数 6页 分类号 Q78
字数 5213字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1000-3061.2004.06.009
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李越希 49 295 9.0 14.0
2 张锦海 42 165 8.0 9.0
3 朱敏生 6 19 3.0 4.0
4 陶开华 52 342 12.0 15.0
5 黄培堂 190 1493 20.0 30.0
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研究主题发展历程
节点文献
SARS病毒
抗原表位
基因表达
纯化
抗原性
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物工程学报
月刊
1000-3061
11-1998/Q
大16开
北京朝阳区北辰西路1号院3号中国科学院微生物研究所B401
82-13
1985
chi
出版文献量(篇)
4562
总下载数(次)
20
总被引数(次)
43879
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