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摘要:
目的分析重组 SARS- CoV N蛋白的表达,并予以纯化.方法 SDS- PAGE分析 N蛋白的表达,于自动蛋白层析系统上,用 His· BindTM柱亲和层析纯化.结果重组表达的 N蛋白存在于裂解细菌上清中,分子量大小约 49 000 u, N蛋白经亲和层析获得纯化,纯化蛋白能与病人血清反应.结论表明自动层析获得了纯化良好抗原性的 N蛋白.
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文献信息
篇名 重组SARS冠状病毒N蛋白纯化与鉴定
来源期刊 热带医学杂志 学科 医学
关键词 SARS 冠状病毒 N蛋白 纯化 鉴定
年,卷(期) 2005,(2) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 155-157
页数 3页 分类号 R51
字数 2720字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1672-3619.2005.02.013
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 张仁利 192 798 13.0 17.0
2 高世同 137 593 11.0 15.0
3 黄达娜 134 499 10.0 13.0
4 吴少庭 72 281 9.0 12.0
5 秦莉 华中科技大学同济医学院 20 82 6.0 8.0
6 袁仕善 20 86 5.0 8.0
7 陈泽辉 广西桂林市桂林医学院生物技术学院 1 3 1.0 1.0
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研究主题发展历程
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SARS
冠状病毒
N蛋白
纯化
鉴定
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
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期刊影响力
热带医学杂志
月刊
1672-3619
44-1503/R
大16开
广州市中山二路74号中山医学院
1979
chi
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7964
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