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摘要:
目的将克隆入pGEX-4T-1的致密颗粒蛋白基因进行表达并对表达产物的免疫反应性进行评价.方法将重组表达质粒pGEX-4T-1/GRA7转入大肠埃希菌BL21,经IPTG诱导进行SDS变性蛋白质电泳,分别以Anti-GST Antibody、免抗弓形虫阳性血清和人抗弓形虫阳性血清为一抗进行Western Blot分析.用GSTrap FF HiTrap affinity columns纯化重组蛋白,以此蛋白作为包被抗原,BLISA法检测抗弓形虫阴性、阳性血清.结果 SDS变性蛋白质电泳显示在43KDa~66KDa蛋白条带之间有特异蛋白的表达,蛋白分子量大小与理论值相符.Western Blot分析表明该重组蛋白为GST融合蛋白,且该蛋白能被人抗弓形虫阳性血清、兔抗弓形虫阳性血清所识别.ELISA结果表明该蛋白能与人抗弓形虫阳性血清、兔抗弓形虫阳性血清特异结合,而与抗弓形虫阴性血清无反应.结论弓形虫致密颗粒蛋白基因在大肠埃希菌中得到表达;该重组蛋白具有良好的免疫反应性.
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文献信息
篇名 弓形虫致密颗粒蛋白基因的表达及其重组蛋白免疫反应性的评价
来源期刊 中国人兽共患病杂志 学科 医学
关键词 刚地弓形虫 致密颗粒蛋白7 基因表达 免疫反应性 酶联免疫吸附试验
年,卷(期) 2005,(2) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 119-121,114
页数 4页 分类号 R382.5
字数 2598字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1002-2694.2005.02.007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李卓雅 中山大学中山医学院寄生虫学教研室 28 173 8.0 10.0
2 何蔼 中山大学中山医学院寄生虫学教研室 36 206 9.0 11.0
3 詹希美 中山大学中山医学院寄生虫学教研室 86 505 11.0 17.0
4 郑斌 中山大学中山医学院寄生虫学教研室 16 178 7.0 13.0
5 余南 中山大学中山医学院寄生虫学教研室 4 18 3.0 4.0
6 郑焕钦 中山大学中山医学院寄生虫学教研室 25 151 7.0 11.0
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研究主题发展历程
节点文献
刚地弓形虫
致密颗粒蛋白7
基因表达
免疫反应性
酶联免疫吸附试验
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国人兽共患病学报
月刊
1002-2694
35-1284/R
大16开
福建省福州市津泰路76号
34-46
1985
chi
出版文献量(篇)
6893
总下载数(次)
10
总被引数(次)
38474
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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