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摘要:
以化学合成的Hirulog18基因为模板,经PCR扩增、限制性内切酶Xho Ⅰ和Kpn Ⅰ消化,将编码Hirulog18的基因片断插入表达载体pET-32b中编码硫氧化还原蛋白(Trx)基因序列的下游.用重组质粒转化感受态大肠杆菌-BL21(DE3),并用IPTG诱导表达Trx-Hirulog18融合蛋白.复性、肠激酶酶切、Ni-Sepharose和HPLC纯化后,用质谱测定其分子量并进行活性测定.检测结果表明构建的PET-302b/Hirulog18能够在大肠杆菌中高效表达,表达的Hirulog18具有较低的凝血酶抑制活性并能够竞争抑制Angiomax活性.
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文献信息
篇名 Hirulog 18在大肠杆菌中的表达及其生物学活性检测
来源期刊 南京师大学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 Hirulog18 克隆 表达 融合蛋白 HPLC 抑制
年,卷(期) 2006,(2) 所属期刊栏目 生命科学
研究方向 页码范围 81-84
页数 4页 分类号 Q786
字数 2651字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1001-4616.2006.02.019
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 刘建宁 南京大学分子医学研究所 31 169 7.0 12.0
2 孙自勇 南京大学分子医学研究所 17 93 6.0 9.0
3 王莹 南京大学分子医学研究所 23 45 4.0 6.0
4 Wang Mindong 南京大学分子医学研究所 1 0 0.0 0.0
5 王旻东 南京大学分子医学研究所 1 0 0.0 0.0
6 陈俊勇 南京大学分子医学研究所 2 0 0.0 0.0
7 邓华玲 南京大学分子医学研究所 2 0 0.0 0.0
8 唐艳春 南京大学分子医学研究所 2 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
Hirulog18
克隆
表达
融合蛋白
HPLC
抑制
研究起点
研究来源
研究分支
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引文网络交叉学科
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期刊影响力
南京师大学报(自然科学版)
季刊
1001-4616
32-1239/N
大16开
南京市宁海路122号南京师范大学
1955
chi
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