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摘要:
为提高人胸腺素α1(Tα1)融合蛋白在大肠杆菌中的表达量,研究了本实验室构建的pET39-Tα1重组质粒在E. coli BL21(DE3)宿主菌中的表达条件.经SDD-PAGE和凝胶成像系统GDS-8000分析结果表明,重组菌以LB为培养基,卡那霉素浓度为50 mg/L,开始诱导时的菌体密度为OD600=0.5,所加IPTG的浓度为0.5 mmo1/L,27.5℃摇床200r/min振荡诱导培养10 h时,可在周至空间中获得高效表达的可溶的Tα1融合蛋白,占周质蛋白总量的64.7%,为下一步纯化工作提供了方便.
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蛋白纯化
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 重组人胸腺素α1融合蛋白在大肠杆菌中表达条件的优化
来源期刊 药物生物技术 学科 生物学
关键词 胸腺素α1(Tα1)融合蛋白 表达条件 优化 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳
年,卷(期) 2006,(1) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 1-5
页数 5页 分类号 Q786
字数 1060字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1005-8915.2006.01.001
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 林陈水 浙江工业大学药学院 32 132 7.0 9.0
2 黎小军 浙江工业大学药学院 5 24 3.0 4.0
3 张铁臣 浙江工业大学药学院 1 2 1.0 1.0
4 李美玉 浙江工业大学药学院 1 2 1.0 1.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
胸腺素α1(Tα1)融合蛋白
表达条件
优化
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
药物生物技术
双月刊
1005-8915
32-1488/R
16开
南京童家巷24号
28-243
1994
chi
出版文献量(篇)
2585
总下载数(次)
20
总被引数(次)
16135
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