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摘要:
根据禽巴氏杆菌5:A C48-1株OmpH全长基因序列设计一对特异性引物,经PCR扩增获得成熟外膜蛋白H基因(OmpmH),将OmpmH片段非定向插入原核表达载体pGEX-6p-1中,构建重组表达质粒pGEX-OmpmH.转化大肠杆菌BL21(DE3),在IPTG诱导下表达融合蛋白GST-OmpmH.SDS-PAGE结果显示,GST-OmpmH约为63 Ku,与预期的大小一致.Western blot检测结果表明,GST-OmpmH能与C48-1外膜蛋白免疫血清发生特异性反应,证明C48-1 ompmH原核融合表达成功.其可溶性蛋白经亲和层析纯化,得到了纯度较高的目的蛋白OmpmH.为进一步研究禽巴氏杆菌C48-1 OmpmH的免疫原性奠定了基础.
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内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 禽巴氏杆菌C48-1株成熟外膜蛋白H基因的原核融合表达
来源期刊 中国预防兽医学报 学科 农学
关键词 禽巴氏杆菌 OmpmH SDS-PAGE western blot 原核表达
年,卷(期) 2006,(1) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 67-70
页数 4页 分类号 S852.61|Q785
字数 2253字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1008-0589.2006.01.018
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 曹素芳 17 133 7.0 11.0
3 黄青云 31 248 9.0 14.0
4 陈红英 168 646 12.0 16.0
7 韩先干 7 30 4.0 5.0
8 邓宪方 6 30 4.0 5.0
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研究主题发展历程
节点文献
禽巴氏杆菌
OmpmH
SDS-PAGE
western blot
原核表达
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国预防兽医学报
月刊
1008-0589
23-1417/S
大16开
哈尔滨市南岗区马端街427号
14-70
1979
chi
出版文献量(篇)
4599
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