Acetobacter Z127乙醇脱氢酶的纯化及酶学性质

• 作者: 侯长军 张云茹 霍丹群
• 来源期刊: 重庆大学学报（自然科学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: 乙醇脱氢酶 醋酸杆菌 纯化
• 年，卷（期）: 2006,（4）
• 所属期刊栏目: 生物工程
• 页码范围: 65-68
• 页数: 4页
• 分类号: Q556
• 字数: 3221字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1000-582X.2006.04.019

摘要

利用自行筛选、鉴定的Acetobacter Z127,纯化出高活性的乙醇脱氢酶,并对该酶的生化特性进行了初步研究.试验表明:粗酶液通过硫酸铵分级沉淀、透析脱盐、Sephadex G-100层析分离,纯化出一种以NAD+为辅酶的ADH,经SDS-PAGE电泳检测其分子量为28KDa;ADH反应的最适pH值为7.0,最适温度为60℃,K+离子对其酶活有促进作用,二价金属离子对其活性有抑制作用,Fe3+极易使ADH产生沉淀.研究为ADH的应用及其新用途的探索提供了理论基础和可靠的工艺参数.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	侯长军	重庆大学化学化工学院	117	1076	17.0	27.0
2	张云茹	重庆工学院生物工程学院	9	84	6.0	9.0
3	霍丹群		3	27	3.0	3.0