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醋酸菌中乙醛脱氢酶的分离纯化及酶学性质
醋酸菌中乙醛脱氢酶的分离纯化及酶学性质
作者:
宋勇强
张春园
张鸣明
李素岳
梁宁
胡先望
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
醋酸菌
乙醛脱氢酶
分离纯化
酶学性质
摘要:
以实验室筛选得到的醋酸菌(Acetobacter pomorum)为实验菌株发酵产酶,通过细胞破壁,采用(NH4)2SO4沉淀、透析、DEAE-Sepharose离子交换层析及Superdex G-75凝胶过滤层析分离纯化得到乙醛脱氢酶的酶液,并考察其酶学性质.该酶分子质量为221.60 kDa,单个亚基分子质量约为54.41 kDa,为四聚体结构;纯酶液比活力20.25 U/mg,纯化倍数为10.16倍,乙醛脱氢酶(aldehyde dehydrogenase,ALDH)的回收率为6.53%.酶学性质研究表明,ALDH促进乙醛分解的最适温度为50℃,40~50℃相对酶活力稳定性好;该酶的最适pH为7.0,当pH在5.5 ~7.5内酶活力表现稳定:金属离子对酶活性的影响实验表明,Na+、K+、Zn2+、Ba2+对该酶酶有不同程度抑制作用,而Mg2+、Ca2+、Al3、Li+、Cu2+具有促进作用;ALDH的最适底物为乙醛,相对偏好直链醛类.ALDH活性较大,为后期表达和深入研究其生物学功能提供理论和数据支持.
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文献信息
篇名
醋酸菌中乙醛脱氢酶的分离纯化及酶学性质
来源期刊
食品工业科技
学科
工学
关键词
醋酸菌
乙醛脱氢酶
分离纯化
酶学性质
年,卷(期)
2018,(10)
所属期刊栏目
生物工程
研究方向
页码范围
100-104
页数
5页
分类号
TS201.2+5
字数
语种
中文
DOI
10.13386/j.issn1002-0306.2018.10.019
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梁宁
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食品工业科技
主办单位:
北京一轻研究院
出版周期:
半月刊
ISSN:
1002-0306
CN:
11-1759/TS
开本:
大16开
出版地:
北京永外沙子口路70号
邮发代号:
2-399
创刊时间:
1979
语种:
chi
出版文献量(篇)
29192
总下载数(次)
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总被引数(次)
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