牛肝谷氨酸脱氢酶的分离纯化及部分酶学性质

• 作者: 万骥 傅婷 唐云明 王丹
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 生物学
• 关键词: 牛肝 谷氨酸脱氢酶 分离纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2015,（13）
• 所属期刊栏目: 生物工程
• 页码范围: 178-183
• 页数: 6页
• 分类号: Q946.5
• 字数: 5252字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-201513033

摘要

取新鲜牛肝,经匀浆、缓冲液抽提、正丁醇脱脂、硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose离子交换层析、Superdex-200凝胶过滤层析等方法纯化,获得了电泳纯的牛肝谷氨酸脱氢酶(glutamate dehydrogenase,GDH).经过纯化后的结果:GDH的酶比活力为306.06 U/mg,纯化倍数为93.60倍,酶活回收率为23.12％.GDH的分子质量为380.2 kD,亚基分子质量约为61.7 kD.酶学性质研究结果表明:GDH的最适反应温度为50℃,在温度为30℃以下时较稳定;最适反应pH值为8.2,该酶对烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(nicotinamide adenine dinucleotide,NADH)的Km值为0.696 mmol/L.甲醇、乙醇、异丙醇、Cd2+、C02+、Ca2+、Ag+、Pb2+、Zn2+、Cu2+对该酶具有抑制作用,低浓度Ba2+、Mg2+、K+、Li+与乙二胺四乙酸(ethylenediamine tetraacetic acid,EDTA)对其具有一定的激活作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	唐云明		13	40	3.0	5.0
2	傅婷		4	6	2.0	2.0
3	王丹		4	6	2.0	2.0
4	万骥		4	6	2.0	2.0