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摘要:
目的 构建表达小鼠MUC1基因的工程菌,并纯化重组小鼠MUC1融合蛋白.方法 通过RT-PCR扩增小鼠MUC1基因片段,连入pMAL-p2原核表达载体,并转化大肠杆菌DIH5α,IPTG诱导表达,经Western blot鉴定,Amylose Resin亲和层析纯化.结果 获得了小鼠MUC1 708 bp DNA片段,并构建了pMAL-mMUC1表达载体.表达产物相对分子质量约为67 000,经Western blot鉴定,与兔抗MBP多克隆抗体产生特异性反应.纯化的融合蛋白在SDS-PAGE图谱上呈单一条带.结论 成功构建了表达小鼠MUC1蛋白的工程菌.
内容分析
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文献信息
篇名 小鼠MUC1基因的克隆及其在大肠杆菌DH5α中的表达
来源期刊 中国生物制品学杂志 学科 医学
关键词 小鼠MUC1 基因克隆 原核表达
年,卷(期) 2007,(2) 所属期刊栏目 基础研究
研究方向 页码范围 91-93
页数 3页 分类号 R3
字数 1886字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1004-5503.2007.02.005
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 柳忠辉 吉林大学基础医学院免疫教研室 94 431 8.0 17.0
2 高航 吉林大学基础医学院免疫教研室 53 140 6.0 8.0
3 台桂香 吉林大学基础医学院免疫教研室 48 195 7.0 11.0
4 马吉春 吉林大学基础医学院免疫教研室 12 48 5.0 6.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
小鼠MUC1
基因克隆
原核表达
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国生物制品学杂志
月刊
1004-5503
22-1197/Q
大16开
长春市西安大路3456号
12-128
1988
chi
出版文献量(篇)
5980
总下载数(次)
27
总被引数(次)
20856
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