大肠杆菌二硫键异构酶DsbC的表达、纯化及活性分析

• 作者: 付月君 梁爱华 许成钢
• 来源期刊: 山西大学学报（自然科学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: Escherichia coli二硫键异构酶DsbC 原核表达 二聚体 氧化还原活性 辣根过氧化物酶(HRP)重折叠
• 年，卷（期）: 2008,（2）
• 所属期刊栏目: 生命科学与环境科学
• 页码范围: 258-261
• 页数: 4页
• 分类号: Q814
• 字数: 2544字
• 语种: 中文

摘要

将大肠杆菌二硫键异构酶DsbC基因克隆到表达载体pRSETc中,并在宿主菌E.coli BL21(DE3)中通过IPTG诱导进行可溶性表达.用Ni-NTA亲和层析柱从菌体裂解液中纯化了His6-DsbC,通过Superdex 75凝胶过滤层析获得纯His6-DsbC蛋白.Western blot和凝胶过滤层析分析表明,该蛋白以二聚体的形式存在.通过RP-HPLC分析,表达的His6-DsbC以氧化型和还原型存在,并且该两种形态在一定的氧化还原体系中能够相互转化.HRP重折叠实验说明,重组DsbC能够提高HRP的复性率.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	梁爱华		12	120	4.0	10.0
2	许成钢		1	2	1.0	1.0
3	付月君		1	2	1.0	1.0