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摘要:
采用硫酸铵沉淀、Sephadex G-50 和 CM 柱层析,从马铃薯汁中纯化蛋白酶 A(protease A,PrA)抑制剂,并对其部分性质进行研究.蛋白酶 A 抑制剂为单亚基,相对分子质量为16.71 kDa.热稳定性良好,抑制最佳 pH范围为5~5.5,最佳反应时间为1.5 h,对 PrA 抑制类型为竞争和非竞争性混合抑制作用.
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关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 马铃薯蛋白酶A抑制剂的纯化与性质
来源期刊 天然产物研究与开发 学科 医学
关键词 蛋白酶 A 抑制剂 分离纯化
年,卷(期) 2008,(6) 所属期刊栏目 研究简报
研究方向 页码范围 1031-1034
页数 4页 分类号 Q503|Q502|R285
字数 2692字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1001-6880.2008.06.020
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 田亚平 江南大学工业生物技术教育部重点实验室 72 388 11.0 15.0
2 李泉 江南大学工业生物技术教育部重点实验室 1 3 1.0 1.0
传播情况
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2010(1)
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研究主题发展历程
节点文献
蛋白酶
A
抑制剂
分离纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
天然产物研究与开发
月刊
1001-6880
51-1335/Q
大16开
四川省成都市一环路南二段16号
62-107
1989
chi
出版文献量(篇)
5862
总下载数(次)
12
总被引数(次)
60408
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