粪肠球菌精氨酸脱亚胺酶酶学性质研究

• 作者: 刘茜 易立涛 李凯 李加友 李成付 焦庆才
• 来源期刊: 微生物学通报
• 学科: 生物学
• 关键词: 粪肠球菌NJ402 精氨酸脱亚胺酶 分离纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2008,（6）
• 所属期刊栏目: 工业微生物
• 页码范围: 846-850
• 页数: 5页
• 分类号: Q93
• 字数: 2288字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.0253-2654.2008.06.002

摘要

经硫酸铵分级沉淀、Q-Sepharose Fast Flow阴离子交换层析、SephadexG-75凝胶柱层析从NJ402自溶细胞超声破碎液中提纯得到精氨酸脱亚胺酶(ADI),纯化倍数为34.5,活力回收率为31.4%,经SDS-PAGE以及Native-PAGE测定结果表明,ADI亚基分子量约为46 kD,该酶非变性情况下的分子量约为190 kD左右,该酶为同四聚体结构.酶学,胜质研究结果表明:ADI催化最适温度和最适pH分别为50℃和6.5,在45℃以下和pH 5～8之间有很好的稳定性.ADI是L-型脱亚胺酶,具有严格的光学选择性,适当浓度的Mn2+、Mg2+、Co2+对ADI催化活力的促进作用较大,高浓度的Zn2+和Co2+对酶有一定程度的抑制作用,L-瓜氨酸对酶无抑制作用而L-鸟氨酸却表现出较强的抑制作用.ADI在最佳催化条件下作用于L-精氨酸的米氏常数为3.2686 mmol/L,最大反应速度为2.44 μmol/min.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	焦庆才	南京大学生命科学学院医药生物技术国家重点实验室	75	964	16.0	27.0
2	刘茜	南京大学生命科学学院医药生物技术国家重点实验室	27	324	10.0	17.0
3	李加友	南京大学生命科学学院医药生物技术国家重点实验室	10	136	6.0	10.0
4	李凯	南京大学生命科学学院医药生物技术国家重点实验室	13	41	3.0	6.0
5	易立涛	南京大学生命科学学院医药生物技术国家重点实验室	2	9	1.0	2.0
6	李成付	南京大学生命科学学院医药生物技术国家重点实验室	2	73	2.0	2.0