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摘要:
[目的]构建pEGFP-N1-α-synuclein真核表达载体,为研究帕金森病奠定基础.[方法]设计特异引物,PCR扩增α-synuclein cDNA并引入FLAG标签,克隆入pEGFP-N1质粒,对重组质粒进行酶切及测序,鉴定正确后转化Ecoli.DH5(大肠杆菌),大量扩增重组质粒.试剂盒纯化重组质粒.用LipofectamineTM2000将重组质粒转染2937细胞,Western blotting检测融合蛋白在细胞内的表达. [结果]pEGFP-N1-α-synuclein重组质粒构建成功,Western blotting检测融合蛋白分子量为47 kd,符合预期值.[结论]成功构建了人野生型α-synuclein与绿色荧光蛋白基因融合并加入FLAG标签的真核表达载体pEGFP-N1-α-synuclein.
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广西巴马小型猪
SP1基因
克隆
真核表达载体
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文献信息
篇名 pEGFP-N1-α-synuclein真核表达载体的构建
来源期刊 武警医学院学报 学科 医学
关键词 帕金森病 α-synuclein pEGFP-N1 真核表达 融合蛋白
年,卷(期) 2009,(7) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 573-576
页数 4页 分类号 R965
字数 3173字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 陈虹 武警医学院生药教研室 104 1055 17.0 28.0
2 杨波 中国医学科学院药物研究所 11 57 4.0 7.0
6 陈乃宏 中国医学科学院药物研究所 71 768 14.0 25.0
7 金金 中国医学科学院药物研究所 6 7 2.0 2.0
8 苑玉和 中国医学科学院药物研究所 20 247 6.0 15.0
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研究主题发展历程
节点文献
帕金森病
α-synuclein
pEGFP-N1
真核表达
融合蛋白
研究起点
研究来源
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期刊影响力
武警后勤学院学报(医学版)
月刊
2095-3720
12-1294/R
大16开
天津市东丽区成林道222号
1995
chi
出版文献量(篇)
6139
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7
总被引数(次)
16970
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