PPR与RP病毒N蛋白片段的克隆表达与纯化

• 作者: 张乐萃 张永强 杨翠玲 王志亮
• 来源期刊: 中国动物检疫
• 学科: 农学
• 关键词: PPRv RPv N蛋白 密码子优化 蛋白表达
• 年，卷（期）: 2009,（1）
• 所属期刊栏目: 试验研究
• 页码范围: 25-27
• 页数: 3页
• 分类号: S852.659.5
• 字数: 2861字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1005-944X.2009.01.015

摘要

目的 选取PPRV和RPV N蛋白中抗原性较强、氨基酸差异性较大的片段进行重组表达.方法 对PPRV和RPV N蛋白中51-175aa、376-525aa蛋白片段基因进行大肠杆菌偏爱密码子优化后人工合成,利用分子生物学技术,将目的基因分别克隆至原核表达载体 pET-28a(+)构建重组表达质粒,将重组表达质粒转化至 E.Coli BL21 (DE3),诱导表达并纯化PPRV与RPV N蛋白中51-175aa、376-525aa片段.结果 得到了分子量分别约17.8kD、20.6kD的各两段融合蛋白.结论 本研究成功表达了PPRV和RPV N蛋白中抗原性较强、氨基酸差异性较大的51-175aa和376-525aa蛋白片段,为制备能区别PPR和RP病毒的特异性单抗提供了抗原.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	张乐萃	青岛农业大学动物科技学院	22	43	4.0	6.0