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摘要:
提取扬奇青霉总RNA,反转录合成Cdna,PCR扩增α-半乳糖苷酶agll基因的编码区DNA序列,连接到原核表达载体pET28a(+)的多克隆位点,获得重组表达载体,转化大肠杆菌BL21,通过IPTG诱导获得agll基因的特异性表达.结果表明:8 mol/L尿素变性处理后的重组蛋白,经过Ni2+亲和柱纯化,SDs-PAGE检测该重组蛋白分子量约82 ku,与预测结果相符.纯化的酶蛋白依次经过6、4、2 mol/L和0 m01/L尿素梯度透析复性后,a-半乳糖苷酶酶活为0.4 U/ml.
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文献信息
篇名 扬奇青霉α-半乳糖苷酶agl1基因在大肠杆菌中的表达与纯化研究
来源期刊 中国畜牧杂志 学科 农学
关键词 扬奇青霉 α-半乳糖苷酶 基因表达 蛋白纯化
年,卷(期) 2009,(23) 所属期刊栏目 动物生产
研究方向 页码范围 57-60
页数 4页 分类号 S816.7
字数 2685字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 张波 中国农业大学动物科技学院动物营养学国家重点实验室 90 1280 19.0 31.0
2 曹云鹤 中国农业大学动物科技学院动物营养学国家重点实验室 16 89 6.0 9.0
3 李志民 中国农业大学动物科技学院动物营养学国家重点实验室 8 27 2.0 5.0
4 陈轶群 中国农业大学动物科技学院动物营养学国家重点实验室 6 38 3.0 6.0
5 李一航 中国农业大学动物科技学院动物营养学国家重点实验室 1 0 0.0 0.0
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扬奇青霉
α-半乳糖苷酶
基因表达
蛋白纯化
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中国畜牧杂志
月刊
0258-7033
11-2083/S
大16开
北京市海淀区圆明园西路2号院56号楼1层101、102
82-147
1953
chi
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