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摘要:
为获得纯度大于90%的M1蛋白,构建重组质粒PET-22b-M1,将正确的重组质粒转化到大肠杆菌BL21(DE3)中,IPTG诱导表达,经SDS-PAGE检测分析表达形式和表达量,并经Ni2+柱亲和层析与柱层析纯化表达蛋白.结果表明:试验成功构建了pET-22b-M1表达载体;IPTG诱导后高效表达出分子质量约为28 ku的M1融合蛋白;纯化的目的蛋白在SDS-PAGE图谱上呈单一条带,且获得的M1蛋白纯度达95.4%.
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文献信息
篇名 H5N1亚型禽流感基质蛋白M1基因的原核表达和纯化
来源期刊 经济动物学报 学科 农学
关键词 H5N1 禽流感 基质蛋白M1 原核表达 纯化
年,卷(期) 2010,(1) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 26-29
页数 4页 分类号 S855.3
字数 2863字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1007-7448.2010.01.007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 陈迪 吉林农业大学中药材学院 4 20 3.0 4.0
2 王全凯 吉林农业大学国际合作与交流处 110 700 15.0 21.0
3 王春雨 吉林农业大学中药材学院 23 148 7.0 11.0
4 王海军 吉林农业大学中药材学院 12 40 4.0 6.0
5 储结园 吉林农业大学中药材学院 2 10 2.0 2.0
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禽流感
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经济动物学报
季刊
1007-7448
22-1258/S
16开
吉林省长春市新城大街2888号
1979
chi
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