南美白对虾丝氨酸蛋白酶的分离纯化及性质研究

• 作者: 孙乐常 曹敏杰 李腾 翁凌 苏文金 阴利华
• 来源期刊: 集美大学学报（自然科学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: 丝氨酸蛋白酶 南美白对虾 纯化 性质分析
• 年，卷（期）: 2010,（4）
• 页码范围: 272-278
• 分类号: Q556
• 字数: 4083字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1007-7405.2010.04.007

摘要

通过硫酸铵盐析、DEAE-Sepharose、Phenyl-Sepharose、Hydroxyapatite、Superdex 75等方法,从南美白对虾消化腺中分离得到一种丝氨酸蛋白酶.SDS-PAGE结果显示,其分子质量约为28 ku,最适pH值与最适温度分别为9.0和40 ℃,且pH值在7.0～10.0之间以及温度在40 ℃以下有较高的稳定性.底物特异性实验与抑制剂实验结果表明,该酶属于类胰蛋白酶的丝氨酸蛋白酶.动力学实验显示,以Boc-Phe-Ser-Arg-MCA为底物时,Km=0.69 μmol/L,Kcat=0.33 S-1,Kcat/Km=4.78×105(mol/L)-1S-1.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	曹敏杰	集美大学生物工程学院	85	824	18.0	23.0
2	苏文金	集美大学生物工程学院	92	1088	20.0	27.0
3	翁凌	集美大学生物工程学院	31	220	9.0	13.0
4	孙乐常	集美大学生物工程学院	8	71	6.0	8.0
5	李腾	上海海洋大学食品学院	1	22	1.0	1.0
6	阴利华	集美大学生物工程学院	1	22	1.0	1.0