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摘要:
甘露糖异构酶(EC 5.3.1.7,Mannose isomerase,简称MI)能够催化果糖和甘露糖之间的异构转化.甘露糖加氢催化形成甘露醇,因此甘露糖异构酶的研究为工业生产甘露糖和甘露醇提供了新的可能途径.本研究以Escherichia coli JM109基因组DNA为模板,PCR扩增mi基因.结果表明,所克隆的mi基因与E.coli str.K-12 substr.MG1655的MI基因序列一致性为99.9%,氨基酸序列一致性为99%.该基因能够在E.coli BL21(DE3)中进行高效诱导表达,诱导出51.4 kD的特异性融合蛋白.酶学研究表明,该酶最适反应温度为37℃,最适pH为7.5,甘露糖为最佳反应底物,反应平衡时果糖与甘露糖的比值约为2.7.
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文献信息
篇名 大肠杆菌甘露糖异构酶(MI)基因克隆及功能研究
来源期刊 生物技术通报 学科 医学
关键词 甘露糖异构酶 克隆 原核表达 酶活
年,卷(期) 2010,(11) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 219-222,237
页数 分类号 R3
字数 2907字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王丽丽 河北科技大学生物科学与工程学院 108 517 11.0 20.0
2 仪宏 河北科技大学生物科学与工程学院 39 552 13.0 22.0
3 张春晓 河北科技大学生物科学与工程学院 24 67 4.0 7.0
4 高小倩 河北科技大学生物科学与工程学院 2 1 1.0 1.0
5 陈晓波 河北科技大学生物科学与工程学院 6 4 2.0 2.0
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甘露糖异构酶
克隆
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