基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取       
摘要:
目的 该研究通过SGKα基因的克隆、原核蛋白表达以及纯化,制备抗SGK2α抗体,为进一步研究SGK2α蛋白的生物学功能奠定基础.方法 利用原核表达载体PGEX-4T-3构建重组质粒,并在大肠杆菌中通过IPTG诱导表达;亲和层析法纯化重组蛋白:以纯化的重组蛋白为抗原免疫新西兰大耳白兔制备抗SGK2α多克隆抗体,ELISA方法检测抗体效价,免疫印迹法检测抗体的特异性.结果 构建了PGEX-4T-3-SGK2α原核表达质粒,经原核表达和亲和层析获得GST-SGK2α融合蛋白,蛋白纯度在90%以上;利用GST-SGK2α融合蛋白制备多克隆抗体,抗体效价阳性且具有较强的特异性.结论 利用原核表达的GST-SGK2α融合蛋白成功地制备了抗SGK2α多克隆抗体,可用于免疫组织化学和免疫印迹检测以及功能研究.
推荐文章
人肌纤生成调节因子1融合蛋白在大肠杆菌的表达和抗体制备
人肌纤生成调节因子1
融合表达
多克隆抗体
HZF1在大肠杆菌中的表达及多克隆抗体的制备
HZF1基因
原核表达
亲和纯化
抗体
重组小鼠Fas配体在大肠杆菌中的表达和纯化
Fas配体
基因表达
大肠杆菌
抗菌肽CMIV在大肠杆菌中的表达与纯化
抗菌肽
CMIV基因
大肠杆菌
一步纯化
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数  
(/次)
(/年)
文献信息
篇名 蛋白激酶SGK2α在大肠杆菌中的表达纯化及抗体制备
来源期刊 中国现代医学杂志 学科 生物学
关键词 SGK2α 重组蛋白纯化 多克隆抗体
年,卷(期) 2010,(12) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 1765-1768
页数 4页 分类号 Q71
字数 3355字 语种 中文
DOI
五维指标
传播情况
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献  (0)
共引文献  (0)
参考文献  (0)
节点文献
引证文献  (1)
同被引文献  (0)
二级引证文献  (0)
2010(0)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(0)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(0)
2014(1)
  • 引证文献(1)
  • 二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
SGK2α
重组蛋白纯化
多克隆抗体
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国现代医学杂志
半月刊
1005-8982
43-1225/R
大16开
湖南省长沙市湘雅路87号
42-143
1991
chi
出版文献量(篇)
24199
总下载数(次)
6
  • 期刊分类
  • 期刊(年)
  • 期刊(期)
  • 期刊推荐
论文1v1指导