HIV-1蛋白酶的质子化状态

• 作者: 洪正平 王秀娥
• 来源期刊: 原子与分子物理学报
• 学科: 化学
• 关键词: 质子化 分子动力学 分子力学-泊松/波耳兹曼表面积方法 HIV蛋白酶 氢键
• 年，卷（期）: 2011,（3）
• 所属期刊栏目: 原子分子物理交叉学科
• 页码范围: 577-580
• 分类号: O561|O641
• 字数: 1517字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1000-0364.2011.03.032

摘要

将分子动力学模拟和分子力学-泊松/波耳兹曼方法相结合,研究在HIV蛋白酶和抑制剂ABT-538的复合物中的不同质子化位置.结果表明:不同的质子化状态对蛋白酶的温度因子、蛋白酶和抑制剂的结合自由能及氢键都有很大影响.用分子力学-泊松/波耳曼方法计算显示:在B链中,25号天冬氨酸ODl氧原子被质子化的结合自由能最强,计算得到的温度因子和实验值比较吻合.另外,由氢键分析看出:在此质子化状态中,药物和蛋白酶、药物和W301水分子、W301水分子和蛋白酶形成的氢键在整个动力学模拟过程中最稳定.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	洪正平	山东师范大学物理与电子科学学院	43	105	4.0	8.0
2	王秀娥	北京工商大学机械工程学院	19	40	3.0	5.0