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摘要:
克隆并在E.coli中表达嗜热古菌Sulfolobus shibatae B12中的B12est酯酶发现是以不可溶的形式表达,通过在其N端融合来源于Bacillus subtilis168中的脂肪酶LipA后,得到了具有一定可溶性的融合酶.本研究表明融合酶保留了嗜热酯酶和脂肪酶的酶学特性.融合酶能够催化对硝基苯酚酯和甘油三酯,在高温下仍然具有一定的催化活力,融合酶在60℃处理30 min后,还能够保持60%以上的活力.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 利用Bacillus subtilis168脂肪酶LipA提高Sulfolobus shibatae B12嗜热酯酶B12est的可溶性
来源期刊 生物医学工程研究 学科 医学
关键词 脂肪酶 嗜热酯酶 融合酶 融合表达 催化
年,卷(期) 2011,(1) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 39-42
页数 分类号 R318
字数 3032字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1672-6278.2011.01.010
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 刘松梅 武汉大学中南医院实验中心 27 89 6.0 7.0
2 杨桂 武汉大学中南医院检验科 32 130 6.0 9.0
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研究主题发展历程
节点文献
脂肪酶
嗜热酯酶
融合酶
融合表达
催化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物医学工程研究
季刊
1672-6278
37-1413/R
大16开
山东省济南市解放路11号
1982
chi
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1657
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8
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