人α1微球蛋白质的克隆、表达、纯化及生物学活性鉴定

• 作者: 张阳丽 汪德强
• 来源期刊: 重庆医科大学学报
• 学科: 医学
• 关键词: 人α1微球蛋白质 表达 纯化 活性鉴定
• 年，卷（期）: 2012,（5）
• 所属期刊栏目: 技术方法
• 页码范围: 445-448
• 分类号: R34
• 字数: 3779字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.0253-3626.2012.05.017

摘要

目的:构建人α1微球蛋白质(α1 -microglobulin,α1M)基因的原核表达质粒,在大肠杆菌中表达α1M蛋白质,纯化并初步鉴定其生物学活性.方法:PCR扩增α1M基因序列,然后转化人大肠杆菌B834中进行表达,利用镍离子亲和层析、离子交换层析及分子筛纯化,ABTS法鉴定其生物学活性.结果:正确构建了α1M的表达质粒,α1M在大肠杆菌B834中为可溶性上清表达,纯化获得了纯度高达95％的α1M蛋白质,分子筛结果显示其在溶液中呈现单体和二聚体2种聚集状态.ABTS法结果显示了重组获得的α1M具有抗氧化活性.结论:α1M能在大肠杆菌B834菌中大量上清表达,且易于纯化,初步鉴定具有抗氧化活性,为下一步进行α1M蛋白质的晶体结构解析和相关功能研究奠定了基础.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	汪德强	重庆医科大学检验医学院	8	13	3.0	3.0
2	张阳丽	重庆医科大学检验医学院	4	1	1.0	1.0