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摘要:
目的:构建哺乳动物极性蛋白mInscuteable C末端257~532位氨基酸结构域与谷胱甘肽巯基转移酶(GST)的融合蛋白GST-mInsc 257~532的原核表达载体,在大肠杆菌中表达并纯化该融合蛋白.方法:将已经构建好的mInsc 257~532位氨基酸序列克隆至原核表达载体pGEX-4T中,构建重组的质粒pGEX-4T/mInsc 257~532;将重组质粒转化感受态细菌BL21,异丙基-β-D-硫代吡喃半乳糖苷(IPTG)诱导表达GST蛋白;经谷胱甘肽-琼脂糖球珠分离纯化;产物经SDS-PAGE电泳及Western Blot鉴定.结果:获得高表达及纯化的pGEX-4T/mInsc 257~532融合蛋白.结论:成功构建重组pGEX-4T/mInsc 257~532原核表达载体;诱导表达pGEX-4T/mInsc 257~532融合蛋白并纯化.
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文献信息
篇名 哺乳动物极性蛋白mInscuteable-C末端肽段/GST融合蛋白的原核表达与纯化
来源期刊 神经损伤与功能重建 学科 医学
关键词 mInscuteable GST 融合蛋白 原核表达 蛋白纯化
年,卷(期) 2012,(4) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 238-240,262
页数 分类号 R741|Q784|Q786
字数 2188字 语种 中文
DOI 10.3870/sjsscj.2012.04.002
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 肖卓妮 武汉大学人民医院生殖医学中心 18 81 6.0 8.0
2 徐望明 武汉大学人民医院生殖医学中心 178 903 14.0 18.0
3 杨菁 武汉大学人民医院生殖医学中心 348 2179 19.0 31.0
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研究主题发展历程
节点文献
mInscuteable
GST
融合蛋白
原核表达
蛋白纯化
研究起点
研究来源
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研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
神经损伤与功能重建
月刊
1001-117X
42-1759/R
大16开
武汉解放大道1095号(同济医院内)
38-47
1981
chi
出版文献量(篇)
3413
总下载数(次)
4
总被引数(次)
14927
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
论文1v1指导