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哺乳动物极性蛋白mInscuteable-C末端肽段/GST融合蛋白的原核表达与纯化
哺乳动物极性蛋白mInscuteable-C末端肽段/GST融合蛋白的原核表达与纯化
作者:
徐望明
杨菁
肖卓妮
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
mInscuteable
GST
融合蛋白
原核表达
蛋白纯化
摘要:
目的:构建哺乳动物极性蛋白mInscuteable C末端257~532位氨基酸结构域与谷胱甘肽巯基转移酶(GST)的融合蛋白GST-mInsc 257~532的原核表达载体,在大肠杆菌中表达并纯化该融合蛋白.方法:将已经构建好的mInsc 257~532位氨基酸序列克隆至原核表达载体pGEX-4T中,构建重组的质粒pGEX-4T/mInsc 257~532;将重组质粒转化感受态细菌BL21,异丙基-β-D-硫代吡喃半乳糖苷(IPTG)诱导表达GST蛋白;经谷胱甘肽-琼脂糖球珠分离纯化;产物经SDS-PAGE电泳及Western Blot鉴定.结果:获得高表达及纯化的pGEX-4T/mInsc 257~532融合蛋白.结论:成功构建重组pGEX-4T/mInsc 257~532原核表达载体;诱导表达pGEX-4T/mInsc 257~532融合蛋白并纯化.
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内容分析
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文献信息
篇名
哺乳动物极性蛋白mInscuteable-C末端肽段/GST融合蛋白的原核表达与纯化
来源期刊
神经损伤与功能重建
学科
医学
关键词
mInscuteable
GST
融合蛋白
原核表达
蛋白纯化
年,卷(期)
2012,(4)
所属期刊栏目
论著
研究方向
页码范围
238-240,262
页数
分类号
R741|Q784|Q786
字数
2188字
语种
中文
DOI
10.3870/sjsscj.2012.04.002
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
肖卓妮
武汉大学人民医院生殖医学中心
18
81
6.0
8.0
2
徐望明
武汉大学人民医院生殖医学中心
178
903
14.0
18.0
3
杨菁
武汉大学人民医院生殖医学中心
348
2179
19.0
31.0
传播情况
被引次数趋势
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献
(0)
共引文献
(0)
参考文献
(7)
节点文献
引证文献
(0)
同被引文献
(0)
二级引证文献
(0)
1996(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
1999(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
2000(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
2001(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
2005(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
2011(2)
参考文献(2)
二级参考文献(0)
2012(0)
参考文献(0)
二级参考文献(0)
引证文献(0)
二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
mInscuteable
GST
融合蛋白
原核表达
蛋白纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
神经损伤与功能重建
主办单位:
华中科技大学同济医学院
出版周期:
月刊
ISSN:
1001-117X
CN:
42-1759/R
开本:
大16开
出版地:
武汉解放大道1095号(同济医院内)
邮发代号:
38-47
创刊时间:
1981
语种:
chi
出版文献量(篇)
3413
总下载数(次)
4
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:
the National Natural Science Foundation of China
官方网址:
http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:
青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:
数理科学
期刊文献
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