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摘要:
目的 纯化CaV1.2不同蛋自片段并研究其与CaM的相互作用.方法 质粒转化、筛选得到转化成功BL21菌株,利用IPTG诱导GST钙通道融合蛋白表达,Glutathione-Sepharose 4B beads纯化钙通道不同蛋白片段;采用GST pull-down assay实验研究钙通道蛋白不同片段与CaM以及突变体的相互作用.结果 SDS-PAGE结果显示成功纯化获得钙通道不同蛋白片段;GST pull-down assay结果显示CT1可与CaM及突变体结合,且GST-CT1与野生型CaM结合量显著多于与突变体CaM结合量.结论 成功纯化CaV l.2钙通道蛋白片段并顺利完成GST pull-down assay实验,为深入研究蛋白相互作用或发现新的蛋白相互作用奠定了基础.
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C末端远端片段
pull-down方法
内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 体外重组CaV1.2不同蛋白片段纯化及其与CaM相互作用的研究
来源期刊 中国医科大学学报 学科 医学
关键词 GST pull-down assay CaV 1.2 CaM 融合蛋白
年,卷(期) 2013,(9) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 773-776
页数 4页 分类号 R96
字数 3206字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 郝丽英 中国医科大学药学院药物毒理教研室 56 146 6.0 9.0
2 胡慧媛 中国医科大学药学院药物毒理教研室 32 127 6.0 9.0
3 郭凤 中国医科大学药学院药物毒理教研室 31 119 7.0 9.0
4 印丹丹 中国医科大学药学院药物毒理教研室 2 6 1.0 2.0
5 邵冬雪 中国医科大学药学院药物毒理教研室 6 18 3.0 4.0
6 王红梅 中国医科大学药学院药物毒理教研室 7 11 2.0 3.0
7 何桂林 中国医科大学药学院药物毒理教研室 2 7 1.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
GST pull-down assay
CaV 1.2
CaM
融合蛋白
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国医科大学学报
月刊
0258-4646
21-1227/R
大16开
沈阳市和平区北二马路92号
8-175
1951
chi
出版文献量(篇)
6544
总下载数(次)
2
总被引数(次)
34961
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
论文1v1指导