全长hPPARγ重组蛋白的可溶性表达、纯化及活性鉴定

• 作者: 丁惠惠 余瑜 夏铸 张万萍
• 来源期刊: 光谱实验室
• 学科: 化学
• 关键词: 全长hPPARγ重组蛋白 纯化 活性
• 年，卷（期）: 2013,（2）
• 页码范围: 555-560
• 页数: 6页
• 分类号: Q812|O657.7+2
• 字数: 3168字
• 语种: 中文

摘要

建立细菌外源性表达的有活性的全长hPPARγ重组蛋白的纯化方法.利用pReceiver-B13-SUMO-PPARγ表达质粒转化至E.coli BL21 (DE3)细胞中诱导表达获得的全长hPPARγ重组蛋白；采用阴离子交换色谱法纯化目标蛋白;采用分子排阻色谱-高效液相色谱法(SEC-HPLC)法测定全长hPPARγ重组蛋白与Ros (Rosiglitazone,罗格列酮)配体的结合活性.经DEAE-52阴离子交换树脂一次纯化,从每升LB培养介质中可获得135mg、纯度为80％目标蛋白;该蛋白与罗格列酮的解离常数Kd为492nmol/L.本文所建立的方法能纯化出大量有活性、纯度较高的全长hPPARγ重组蛋白.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	余瑜	重庆医科大学药学院	72	192	7.0	11.0
2	夏铸	重庆医科大学附属第一医院核医学科	7	5	1.0	2.0
3	张万萍	重庆医科大学药学院	8	1	1.0	1.0
4	丁惠惠		2	0	0.0	0.0