草鱼肝胰中CPIs初步分离鉴定及其活性测定

• 作者: 但静 李冉 李新 李美良 杨锦 梁宇 蒋然然 钟海霞 陈治光
• 来源期刊: 食品工业科技
• 学科: 工学
• 关键词: 草鱼肝胰 半胱氨酸蛋白酶抑制因子 活性测定 分子量分布 分离鉴定
• 年，卷（期）: 2015,（16）
• 所属期刊栏目: 研究与探讨
• 页码范围: 118-123
• 分类号: TS254.1
• 语种: 中文
• DOI: 10.13386/j.issn1002-0306.2015.16.016

摘要

首先比较了偶氮酪蛋白(Azocasein)法和荧光合成肽底物法,在监测草鱼肝胰半胱氨酸蛋白酶抑制剂CPIs(cysteine proteinase inhibitors)活性时的适用性.进而通过凝胶过滤高效液相色谱法、反相酶谱和免疫印迹法,对草鱼肝胰中CPIs的分子量分布及可能的家族类型进行定性鉴定.结果表明在粗提液中加入丝氨酸蛋白酶不可逆抑制剂(40 mmol/L PMSF或0.4 mmol/L Pefabloc SC),或经90℃加热5 min,仅荧光合成肽底物法可准确地监测到CPIs活性的变化.液相色谱结果显示,草鱼肝胰中存在分子量(98、26、12、5～1 ku)不同的CPIs活性部分.但反相酶谱法仅能够判断其中大于20 ku的CPIs.而免疫印迹法证明存在约12 ku的Cystatin(家族Ⅱ)类型CPIs,发现小于12 ku的显色条带,可能是该蛋白降解形成的低分子量的活性片段.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	李冉	四川农业大学食品学院	15	21	3.0	4.0
2	钟海霞	四川农业大学食品学院	13	5	1.0	1.0
3	蒋然然	四川农业大学食品学院	10	10	2.0	3.0
4	梁宇	四川农业大学食品学院	1	2	1.0	1.0
5	陈治光	四川农业大学食品学院	8	6	2.0	2.0
6	杨锦	四川农业大学食品学院	3	4	2.0	2.0
7	李新	四川农业大学食品学院	2	3	1.0	1.0
8	但静	四川农业大学食品学院	5	12	2.0	3.0