原文服务方: 山西农业大学学报(自然科学版)       
摘要:
△‐12脂肪酸脱氢酶FAD2(fatty acid desaturase 2)和△‐15脂肪酸脱氢酶FAD3(fatty acid desaturase 3)是控制亚油酸(18∶2;ω‐6)和亚麻酸(18∶3;ω‐3)合成的限速酶,亦在植物抵御低温等环境胁迫反应中起重要作用。本文利用生物信息学工具分析了亚麻荠(Camelina sativ a)FAD2‐1和FAD3‐1编码蛋白的理化性质、二硫键、磷酸化位点、高级结构、保守域和功能系统进化等特征。结果表明,FAD2‐1和FAD3‐1编码蛋白理论pI相近(分别为8.39和8.42),然而前者不稳定系数(40.04)显著高于后者(29.46)。FAD2‐1蛋白的磷酸化位点为23个,多于 FAD3磷酸化位点(18个),预示FAD2‐1更易受翻译后调控。这两种蛋白均含有3个保守的组氨酸富集区(Hisbox ),且在C端含有内质网滞留信号,赋予其定位于内质网和催化双键形成的活性。 FAD2‐1的 a‐螺旋比例(45.31%)高于 FAD3‐1(33.16%),然而后者无规则卷曲比例(51.93%)大于前者(44.53%)。3D结构模拟显示,FAD2‐1和 FAD3‐1功能域大小和构象存在差异,这可能影响到底物选择性和催化效率。这些结果为全面解析亚麻荠种子油脂合成和ω‐3族脂肪酸富集的分子机理提供了科学参考。
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文献信息
篇名 亚麻荠 FAD2-1和 FAD3-1编码蛋白的生物信息学分析
来源期刊 山西农业大学学报(自然科学版) 学科
关键词 亚麻荠 ω-3与ω-6族脂肪酸 脂肪酸脱饱和酶(FAD) 生物信息学分析
年,卷(期) 2016,(4) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 242-250
页数 9页 分类号 S565.9
字数 语种 中文
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亚麻荠
ω-3与ω-6族脂肪酸
脂肪酸脱饱和酶(FAD)
生物信息学分析
研究起点
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期刊影响力
山西农业大学学报(自然科学版)
双月刊
1671-8151
14-1306/N
大16开
1957-01-01
chi
出版文献量(篇)
2896
总下载数(次)
0
总被引数(次)
17521
相关基金
山西省自然科学基金
英文译名:Shanxi Natural Science Foundation
官方网址:http://sxnsfc.sxinfo.gov.cn/sxnsf/index.aspx
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