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摘要:
构建了一个含有CP4-EPSPS外源基因的细菌表达载体并在E.coli BL21(DE3)中的高效表达,通过SDS-PAGE检测发现,目的蛋白完全以可溶性方式存在于细胞破碎上清液中.收集该上清液并进而通过镍柱亲和层析,CP4-EPSPS重组蛋白纯度可达85%以上,利用Brandford法测定蛋白质浓度为0.9 mg/mL.该蛋白表达和纯化体系可为转基因植物、食品等蛋白检测用抗体提供稳定免疫性抗原,同时也可为蛋白标准物质研制提供稳定物质基础.
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文献信息
篇名 重组抗原CP4-EPSPS的克隆、表达和纯化
来源期刊 粮油食品科技 学科 生物学
关键词 CP4-EPSPS 表达 纯化
年,卷(期) 2017,(5) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 59-61
页数 3页 分类号 Q81
字数 2591字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 刘玉琛 1 0 0.0 0.0
2 邓国标 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
CP4-EPSPS
表达
纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
粮油食品科技
双月刊
1007-7561
11-3863/TS
大16开
北京市西城区百万庄大街11号
82-790
1991
chi
出版文献量(篇)
3581
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13
总被引数(次)
20026
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