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摘要:
B2L蛋白是羊口疮病毒(ORFV)的结构蛋白,也是病毒的保护性抗原,可以刺激机体产生强烈的抗病毒反应.为表达出高可溶性的B2L蛋白并检测其免疫原性,将羊口疮病毒B2L基因进行密码子偏爱性优化设计,并截取抗原性高、疏水性好的区域,构建了His-tag融合可溶性标签的表达重组载体,转化至大肠杆菌BL21(DE3)感受态中,经IPTG诱导,利用SDS-PAGE电泳对融合蛋白的可溶性表达进行检测,筛选出高可溶性表达的His融合蛋白.重组蛋白通过Ni-NTA agarose亲和纯化后,进行Western-blot验证.结果显示,经过SDS-PAGE和Western-blot鉴定的目的条带分子质量与预期大小相符.本试验成功在上清中表达和纯化出B2L基因编码蛋白.
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文献信息
篇名 羊口疮病毒B2L基因密码子优化及截短表达
来源期刊 中国动物检疫 学科 农学
关键词 羊口疮病毒 B2L基因 截短表达 密码子优化
年,卷(期) 2018,(10) 所属期刊栏目 技术支撑
研究方向 页码范围 95-98
页数 4页 分类号 S852.43
字数 2385字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1005-944X.2018.10.025
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 张七斤 内蒙古农业大学兽医学院 45 438 11.0 19.0
2 张静 内蒙古农业大学兽医学院 36 279 8.0 16.0
3 范峻豪 内蒙古农业大学兽医学院 2 7 2.0 2.0
4 刘春羽 内蒙古农业大学兽医学院 3 14 3.0 3.0
5 温永俊 内蒙古农业大学兽医学院 4 4 1.0 2.0
6 赵一 内蒙古农业大学兽医学院 1 3 1.0 1.0
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羊口疮病毒
B2L基因
截短表达
密码子优化
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期刊影响力
中国动物检疫
月刊
1005-944X
37-1246/S
16开
青岛市南京路369号
24-112
1982
chi
出版文献量(篇)
8034
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8
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21278
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