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摘要:
本实验通过构建人源色素框同源蛋白7(chromobox protein homolog 7,CBX7)全长及部分片段的大肠杆菌ppSUMO表达载体,经过Ni柱亲和纯化、离子交换纯化以及分子筛纯化等方法,获得较纯的CBX7(Full-Length)蛋白及达到蛋白质结晶条件的CBX7(13-65aa)蛋白.证实了人源CBX7中间区域存在大量疏水基团,该区域对CBX7蛋白的稳定性有一定影响.人源CBX7蛋白质的纯化及疏水区域的发现为后续相关结构及功能的研究提供了途径.
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文献信息
篇名 人源CBX7全长及部分片段的表达纯化及单体结构研究
来源期刊 生物化工 学科 生物学
关键词 CBX7蛋白 融合蛋白的构建 蛋白质表达 蛋白质纯化 ppSUMO表达载体
年,卷(期) 2018,(1) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 1-4
页数 4页 分类号 Q71
字数 2567字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 陆昌瑞 东华大学化学化工与生物工程学院 16 3 1.0 1.0
2 吕缜一 东华大学化学化工与生物工程学院 2 1 1.0 1.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
CBX7蛋白
融合蛋白的构建
蛋白质表达
蛋白质纯化
ppSUMO表达载体
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物化工
双月刊
2096-0387
36-1336/TQ
16开
江西省南昌市东大道7777号
2015
chi
出版文献量(篇)
1388
总下载数(次)
7
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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