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摘要:
胺脱氢酶(amine dehydrogenase,AmDH)能够在辅酶的作用下不对称还原前手性酮制备手性胺,并与甲酸脱氢酶(formate dehydrogenase,FDH)构建耦联双酶反应体系,通过酶活检测与高效液相色谱法得出,AmDH和FDH浓度比为4:1、底物浓度为10 mmol/L、辅酶浓度为0.025 mmol/L时,是游离双酶耦联体系最优反应条件.为提高双酶耦联体系的稳定性,将聚乙烯亚胺-双酶复合物作为模板和催化剂,诱导钛前驱体Ti-BALDH(titanium(IV) bis-(ammoniumlactato)-dihydroxide)缩聚,形成固定化耦联体系.与游离酶体系相比,辅酶可在固定化酶体系的微环境中高效循环再生,大大提高了多酶耦联体系的催化效率.
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文献信息
篇名 固定化双酶耦联体系制备手性胺
来源期刊 深圳大学学报(理工版) 学科 生物学
关键词 生物催化 胺脱氢酶 甲酸脱氢酶 手性胺 双酶耦联体系 固定化酶 聚乙烯亚胺
年,卷(期) 2019,(4) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 354-360
页数 7页 分类号 Q814
字数 4717字 语种 中文
DOI 10.3724/SP.J.1249.2019.04354
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王世珍 厦门大学化学化工学院 7 9 2.0 2.0
5 任红 厦门大学化学化工学院 1 0 0.0 0.0
6 郭敏杰 厦门大学化学化工学院 1 0 0.0 0.0
7 霍鹤宇 厦门大学化学化工学院 1 0 0.0 0.0
8 姚光晓 厦门大学化学化工学院 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
生物催化
胺脱氢酶
甲酸脱氢酶
手性胺
双酶耦联体系
固定化酶
聚乙烯亚胺
研究起点
研究来源
研究分支
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
深圳大学学报(理工版)
双月刊
1000-2618
44-1401/N
大16开
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46-206
1984
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